5-hydroxytryptophan

Methionin

Methionin kann vom Menschen und vielen Tieren nicht synthetisiert werden, sondern wird automatisch mit der Nahrung aufgenommen. An Methionin besteht in der Regel kein Mangel, es wird aufgenommen, in der Häufigkeit wie Kohlenhydrate, wirkt tendentiell säurebildend und so ist Methionin auch in vielen Industrielebensmitteln enthalten. Methionin zählt zu den weitverbreitetsten Aminosäuren und eine Aufnahme in hohen Dosen macht hier wenig Sinn, als vielmehr eine Aufwertung der Nahrung mit sinnvollen Methioninsynergisten. Dennoch sollte Methionin in einer ganzheitlichen Proteinnahrungsergänzung ein wichtiges Kettenglied bilden.

Die Synergisten zur Aufwertung von Methionin sind Vitamin B12 und Vitamin B9. Beide können ebenso das bekannte Homocystein in die essentielle Aminosäure Methionin umwandeln. Das wichtige bei Methionin an sich ist nicht die Aufnahme, sondern der Umwandlungsprozess aus beiden Synergisten. Es ist besser dem Körper zu helfen, Methionin selbst bilden zu können, als ihm isoliertes Methionin zu verabreichen, denn beide sind für die körpereigene Bildung von Hormonen entscheidend. Die Mitverantwortung von Vitamin B 9 (auch Folsäure genannt) an der Zellreifung, -differenzierung und -teilung, insbesondere die der roten und weißen Blutkörperchen und der Schleimhautzellen wird zur Zeit in mehreren Universitäten und Forschungslabors getestet. Von der Wertigkeit ist Methonin geringerwertig als beide Stoffe, Folsäure und Vitamin B 12 gemeinsam. Homocystein wird mit Hilfe der Folsäure und Vitamin B12 in Methionin umgewandelt; was wiederum ein Absenken des Homocystein-Spiegels bewirken kann.

Im Rahmen der Translation im Stoffwechselprozess der DNA wird aufgrund des einheitlichen Startcodons die Proteinbiosynthese immer mit Methionin gestartet, es ist also stets die erste Aminosäure einer sich in Produktion befindenden Polypeptidkette. Später wird das erste Methionin aber meist wieder abgetrennt, so dass auch Polypetide gänzlich ohne Methionin existieren.

Durch die isolierte Einnahme von Methionin verschiebt sich der pH-Wert des Urins in den sauren Bereich, was vor bakterieller Besiedlung schützen soll, aber aufgrund der tendentiellen Übersäurerung des Stoffwechsels durch Industrienahrung (Acidose) nicht empfohlen wird. Nicht für die Proteinbiosynthese benötigtes Methionin kann durch Verknüpfung mit ATP zu S-Adenosylmethionin umgesetzt werden, einem wichtigen Methylgruppen-Donor im Organismus. Nach Abgabe der Methylgruppe entsteht S-Adenosylhomocystein, das, nachdem der Adenosyl-Rest hydrolytisch abgespalten wurde, durch die Enzyme Cystathionin-Synthetase und Cysthationase mit Serin zu Homoserin und Cystein umgesetzt werden kann.

Methionin im ProteinshakeZusätzlich besteht die Möglichkeit, Methionin aus Homocystein wieder zurück zu gewinnen. Hierbei wird zunächst die obige Reaktionsfolge umgekehrt durchlaufen und dann in einem Vitamin B12-abhängingen Schritt eine Methylgruppe (z.B. von Tetrahydrofolsäure oder Betain) auf das S-Adenosylhomocystein übertragen, was dadurch wieder zu S-Adenosylmethionin umgesetzt wird, aus dem Methionin wieder freigesetzt werden kann. Alles in allem kann man Methionin in einem guten Proteinshake als wichtigen Synergisten betrachten.